ਕੈਸੀਨ
ਕੈਸੀਨ ( /ˈ k eɪ s iː n / kay-SEE-n, ਲਾਤੀਨੀ ਕੇਸਸ "ਪਨੀਰ" ਤੋਂ) ਸੰਬੰਧਿਤ ਫਾਸਫੋਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ( αS1, aS2, β, κ ) ਦਾ ਇੱਕ ਪਰਿਵਾਰ ਹੈ ਜੋ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਥਣਧਾਰੀ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ ਮਿਲ਼ਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਵਿੱਚ ਗਾਂ ਦੇ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਲਗਭਗ 80% ਅਤੇ ਮਨੁੱਖੀ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ 20% ਤੋਂ 60% ਦੇ ਦਰਮਿਆਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। [1] ਭੇਡਾਂ ਅਤੇ ਮੱਝਾਂ ਦੇ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ ਹੋਰ ਕਿਸਮਾਂ ਦੇ ਦੁੱਧ ਨਾਲੋਂ ਕੈਸੀਨ ਦੀ ਮਾਤਰਾ ਵਧੇਰੇ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਮਨੁੱਖੀ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ ਘੱਟ ਕੇਸੀਨ ਸਮੱਗਰੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। [2]
ਕੈਸੀਨ ਦੇ ਪਨੀਰ ਦਾ ਇੱਕ ਪ੍ਰਮੁੱਖ ਹਿੱਸਾ ਹੋਣ ਤੋਂ ਲੈ ਕੇ, ਭੋਜਨ ਵਿੱਚ ਮਿਲਾਉਣ ਲਈ ਵਰਤੋਂ ਦੇ ਇਲਾਵਾ ਹੋਰ ਵੀ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪ੍ਰਯੋਗ ਹਨ। [3] ਮਲਾਈ ਲਾਹੇ ਦੁੱਧ ਵਿਚ ਚਿੱਟਾ ਮੈਲਾਪਨ ਕੈਲਸੀਅਮ ਕੇਸੀਨੇਟ ਅਤੇ ਕੈਲਸੀਅਮ ਫ਼ਾੱਸਫ਼ੇਟ ਦੇ ਕੌਲਾਇਡੀ ਕਣਾਂ ਕਾਰਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਕੈਸੀਨ ਦਾ ਸਭ ਤੋਂ ਆਮ ਰੂਪ ਸੋਡੀਅਮ ਕੇਸੀਨੇਟ ਹੈ। [4]
ਭੋਜਨ ਸਰੋਤ ਵਜੋਂ, ਕੈਸੀਨ ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡ, ਕਾਰਬੋਹਾਈਡਰੇਟ ਅਤੇ ਦੋ ਜ਼ਰੂਰੀ ਤੱਤ, ਕੈਲਸ਼ੀਅਮ ਅਤੇ ਫਾਸਫੋਰਸ ਦੀ ਸਪਲਾਈ ਕਰਦਾ ਹੈ। [5]
ਰਚਨਾ
[ਸੋਧੋ]ਕੈਸੀਨ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਲਾਈਨ ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡ ਦੀ ਇੱਕ ਵੱਡੀ ਗਿਣਤੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਜੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਆਮ ਸੈਕੰਡਰੀ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਰੂਪਾਂ ਦੇ ਗਠਨ ਵਿੱਚ ਰੁਕਾਵਟ ਪਾਉਂਦੀ ਹੈ। ਇੱਥੇ ਕੋਈ ਡਾਈਸਲਫਾਈਡ ਪੁਲ ਵੀ ਨਹੀਂ ਹਨ। ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ, ਇਸਦੀ ਮੁਕਾਬਲਤਨ ਘੱਟ ਤੀਜੀ ਬਣਤਰ ਹੈ। ਇਹ ਮੁਕਾਬਲਤਨ ਹਾਈਡ੍ਰੋਫੋਬਿਕ ਹੈ, ਇਸ ਨੂੰ ਪਾਣੀ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਘੁਲਣਸ਼ੀਲ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਦੁੱਧ ਵਿੱਚ ਕਣਾਂ ਦੇ ਨਿਲੰਬਨ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਮਿਲ਼ਦਾ ਹੈ, ਜਿਸਨੂੰ ਕੇਸੀਨ ਮਾਈਕਲਸ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਸਰਫੈਕਟੈਂਟ-ਟਾਈਪ ਮਾਈਕਲਸ ਨਾਲ ਸਿਰਫ ਸੀਮਤ ਸਮਾਨਤਾ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਨ ਇਸ ਅਰਥ ਵਿੱਚ ਕਿ ਹਾਈਡ੍ਰੋਫਿਲਿਕ ਹਿੱਸੇ ਸਤ੍ਹਾ 'ਤੇ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਉਹ ਗੋਲਾਕਾਰ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਰਫੈਕਟੈਂਟ ਮਾਈਕਲਸ ਦੇ ਬਿਲਕੁਲ ਉਲਟ, ਕੈਸੀਨ ਮਾਈਕਲ ਦਾ ਅੰਦਰੂਨੀ ਹਿੱਸਾ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਹਾਈਡਰੇਟਿਡ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਮਾਈਕਲਸ ਵਿੱਚ ਕੈਸੀਨ ਕੈਲਸ਼ੀਅਮ ਆਇਨਾਂ ਅਤੇ ਹਾਈਡ੍ਰੋਫੋਬਿਕ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ ਦੁਆਰਾ ਇਕੱਠੇ ਰੱਖੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। ਕਈ ਅਣੂ ਮਾਡਲਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਕੋਈ ਵੀ ਮਾਈਕਲਸ ਵਿੱਚ ਕੈਸੀਨ ਦੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਚਨਾ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣ ਸਕਦਾ ਹੈ। [6] ਉਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਮਾਡਲ ਪ੍ਰਸਤਾਵਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕਲਰ ਨਿਊਕਲੀਅਸ ਕਈ ਸਬਮਾਈਕਲਸ ਦੁਆਰਾ ਬਣਦਾ ਹੈ, ਬਾਹਰੀ ਘੇਰੇ ਵਿੱਚ κ-ਕੇਸੀਨ ਦੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਵੇਲੋਸਿਟੀ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। [7] [8] ਇਕ ਹੋਰ ਮਾਡਲ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਅਸ ਕੇਸੀਨ-ਇੰਟਰਲਿੰਕਡ ਫਾਈਬਰਲਾਂ ਤੋਂ ਬਣਦਾ ਹੈ। [9] ਅੰਤ ਵਿੱਚ, ਸਭ ਤੋਂ ਤਾਜ਼ਾ ਮਾਡਲ [10] ਗੈਲਿੰਗ ਕਰਨ ਲਈ ਕੇਸੀਨਾਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਦੋਹਰੇ ਲਿੰਕ ਦਾ ਪ੍ਰਸਤਾਵ ਦਿੰਦਾ ਹੈ। ਸਾਰੇ ਤਿੰਨ ਮਾਡਲ ਮਾਈਕਲਾਂ ਨੂੰ ਘੁਲਣਸ਼ੀਲ κ-ਕੇਸੀਨ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਲਪੇਟ ਕੇ ਕੈਸੀਨ ਸਮੂਹਾਂ ਦੁਆਰਾ ਬਣਾਏ ਕੋਲੋਇਡਲ ਕਣਾਂ ਵਜੋਂ ਮੰਨਦੇ ਹਨ।
- ↑ Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683.
- ↑ Robinson, Richard K., ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. pp. 3. ISBN 9780471385967.
- ↑ "Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 12 November 2012.
- ↑ Early, Ralph (1997). "Milk Concentrates and Milk Powders". The technology of dairy products (2nd ed.). London: Springer-Verlag. pp. 295. ISBN 9780751403442.
- ↑ "Casein". The Columbia Electronic Encyclopedia (6th ed.). Columbia University. 2011.
- ↑ "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. 1998. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
- ↑ "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research. 46 (2): 317–323. 1979. doi:10.1017/S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060.
- ↑ "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. 2002. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID 11913691.
- ↑ Holt C (1992). "Structure and Stability of Bovine Casein Micelles". In Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, et al. (eds.). Advances in Protein Chemistry. Vol. 43. Academic Press. pp. 63–151. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. PMID 1442324.
- ↑ "Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products". International Dairy Journal. 8 (3): 171–7. 1998. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5.